中國鱟凝固蛋白原的分離提純及其生化性質

鱟血變形細胞的低滲提取液，即鱟變形細胞裂解物，含有一種高相對分子質量的凝固酶原和一種可凝固的蛋白——凝固蛋白原，前者經內毒素激活后轉化成具有活性的凝固酶，通過酶介作用使凝固蛋白原轉變成凝固蛋白。

1972年，Young等首先報道在去熱原的條件下用Sephadex G-75分離美洲鱟變形細胞裂解物中的凝固蛋白原，可得到三部分物質，第一部分F1占總裂解物蛋白的30%，含有能被內毒素所激活的酶。第二部分F2占總裂解物蛋白的50%，為可凝固的蛋白，即凝固蛋白原。第三部分占15%，性質不清。

1973年，Solum成功地自美洲鱟變形細胞裂解物中分離提純出凝固蛋白原，并經SDS凝膠電泳檢測其相對分子質量為23000±900。

1976年，Nakamura等報道自日本鱟變形細胞中分離提純出凝固蛋白原并對其生化性質進行了研究。日本鱟凝固蛋白原的相對分子質量按SDS凝膠電泳法檢測為19500±1000；按氨基酸組成計算為15770；按超離心沉降平衡計算為15300。凝固蛋白原為單肽鏈結構，由132~135個氨基酸殘基組成，其氨基末端為丙氨酸，羧基末端為苯丙氨酸，是一種堿性蛋白。

1977年，Tai等測得美洲煊凝固蛋白原的相對分十質量為24 500(SD 慨欣巴孫依)，由220個氨基酸殘基組成，其氨基末端為甘氨酸，羧基末端為絲氨酸。

1978年，Shishikura等報道了對三種亞洲鱟及美洲鱟凝固蛋白原的生化及免疫特性的比較研究。他們發現：這四種鱟的凝固蛋白原的相對分子質量按SDS凝膠電泳測定均為20000左右；三種亞洲鱟的凝固蛋白原有共同的抗原性，但和美洲鱟的凝固蛋白原無共同的抗原性。

1979年，丹羽允等曾對上述四種堂的凝固蛋白原進行研究，發現三種亞洲鱟凝固蛋白原的氨基酸排列順序相同﹐但和美洲鱟相比，則有很大差別。